| Prokaryoter (Escherichia coli) | beide | eukaryotisch |
DNA-Replikation | Halbkonserviert (halbreserviert), Matrize (DNA), Primer, DNA-Polymerase, dNTP (Desoxyribonukleosidtriphosphat), Mg2+ |
Herkunft | jeder | AT-Rig (lav Tm) (G:C-Paare schmelzen bei 4 Grad, A:T-Paare schmelzen bei 2 Grad) | ARS (Hefe) (autonom replizierende Sequenz) bei höheren Eukaryoten unbekannt (Video) Grundbegriffe der Genetik |
| Herkunft | | mehrere Ursprünge |
Ursprungserkennung | entkalkte Nukleosaccharid-Nukleinsäure | | ORC (Origin Recognition Complex) |
Die Fäden werden am Ursprung getrennt | DNAB+C (DNAB istATP-abhängige Helikase) | | MCM2-7 (ATP-abhängige Helikase) |
Verbundgeschwindigkeit (Video) Proximate und ultimate Ursachen von Verhalten [Verhaltensbiologie, Oberstufe] | 1000 NC/s | | 100 NC/s |
Einzelstrangbindung | SSB (Einzelstrangbindung) | Primase (DNA-abhängige RNA-Polymerase) | RPA (Replikationsprotein A) |
DNA-Polymerase | Pol I: Reparatur (z. B. Okazaki-Teile) Polaktivität: Lücken füllen (Gensynthese) 5' - 3' Exo: Primerabbau 3' - 5' Exo: Korrekturlesen | Pol = Polymerase (Video) Gentechnik - [Einführung + Zusammenfassung] - Abitur [Biologie, Genetik, Oberstufe] - [1/7] | Pol: haltende kædesyntese, im Komplex mit Sulfase |
| Paul II: DNA-Reparatur (?) | | Pol b: Reparatur des Grundausschnitts |
| Paul III: DNA-Replikation α-UE: Polymerase β-UE: „Schiebeklammer“* gd-UE: „Klemmenladegerät“ ε-UE: "korrigerende funktion" (3'-5' Exo) brauchenAdenosintrifosfatals Co-Faktor | | Polizeistation:Kaffee mitochondriale DNA |
| | | pol:replizierende Polymerase (führende Zeichenfolge und nachfolgende Zeichenfolge Umfassend + Korrekturlesen) |
| | | Polarität:Sekundärkettensynthese (?), DNA-Reparatur |
Verarbeitungsfaktor(„schwebende Klammern“) | *Pol III von β-UE (Video) DNA Replikation - Wie funktioniert's?! | | PCNA(proliferierendes Zellkernantigen) |
Ligase | Ligation von Okazaki-Platten zur Synthese von Phosphodiesterbindungen zwischen 3'-OH- und 5'-Phosphatgruppen |
Topoisomerase | Topologie IEntspannt nur negativ superspiralisierte DNA | Topologie IÄndern Sie die Verdrillungszahl (Lk) der DNA um 1 Topologie Iteile nur eins Topologie IEntspannte superspiralisierte (hochenergetische) DNA Topologie Ibrauchenkein ATP | Topologie I(+III) relaxiert negativ + positiv superspiralisierte DNA. |
| Topoisomerase II ist daDNA-Gyrase | Topologie IIÄndere die Anzahl der Windungen (Lk) der DNA um 2 Topologie IIIch habe es getan Topologie IISuperspule einsetzen Topologie IIbrauchenAdenosintrifosfat (Video) Wie du mit Stress zurechtkommst – ohne Alkohol zu trinken | |
Chromosom endet | NEIN(über seine Nachricht) | | Telomerer =Wiederholen Sie die Sequenz [AGGGTT]n Telomerase: Telomer verlängern > ist ein Ribonukleoprotein [ein Komplex aus RNA (Reverse Transkriptase) und Protein] > Eine RNA-abhängige DNA-Polymerase > nicht 5'-3'-DNA-Polymerase > Aktiver in Tumorzellen |
VAM-Fragen: | Entfernung von RNA-Primern und Ligation gewünschter Okazaki-Fragmente DNA-Polymerase I + DNA-Ligase |
VAM-Fragen: | Die DNA-Replikation erfordert ATP, dATP, dGTP, dCTP und dTTP. Benötigt ATP als CofaktorDNA-Polymerase III, DNA-Helikase (DnaB), DNA-Topoisomerase II (DNA-Gyrase) |
VAM-Fragen: | DNA-Moleküle haben eine Superspulendichte (Sigma) von -0,1. Welches Enzym ergibt einen Sigma-Wert von -0,06? Lk= Anzahl der Windungen Tw= Watson-Crick-Revolutionen Schreiben= Anzahl der Superhelix-Windungen LkÖVerdrehen Sie die Anzahl der entspannten DNA S= Superhelical-Dichte (Sigma-Wert) | Lk = Tw + Wr σ = (Lk - LkÖ)/LkÖBsp.:LkÖ= 25 -0,1 = (Seite-25)/25; Seiten = 22,5 -0,06 = (Lk-25)/25; Seite = 23,5 | Lk-Differenz = 1 oder -1, d.h.DNA-Topoisomerase I |
VAM-Fragen: | Telomerase ist ein Enzym, das die Enden von Chromosomen repariert. Sie istEine RNA-abhängige DNA-Polymerase, ein Ribonukleoprotein, eine 5'-3'-DNA-Polymerase, ist in Tumorzellen aktiver |
VAM-Fragen: | Die Grundzusammensetzung des DNA-Strangs ist (3') A9 G17 C31 T1 (5'). Aus welchen Komponenten besteht eine Komplementärkette?(5') A1 G31 C17 T9 (3') |
VAM-Fragen: | Die DNA-Sequenz des DNA-Strangs ist 5' GGGAATGGCATTA 3'. Die Sequenz des Komplementärstrangs ist5' TAATGCCATTCCC 3' |
VAM-Fragen: | Während der eukaryotischen DNA-Replikation:Mindestens eine DNA-Polymerase mit 3'- bis 5'-Exonukleaseaktivität |
VAM-Fragen: | Alle folgenden Aussagen über Telomerase sind wahr, außer:Es fügt Telomere am 5'-Ende des DNA-Strangs hinzu |
VAM-Fragen: | Das Aufwickeln und Trennen von DNA-Strängen erfordert alle folgenden Ausnahmen::Enzymaktivität des SSB-Proteins |
VAM-Fragen: | Korrekturleseaktivitäten zur Aufrechterhaltung der Replikattreue der DNA-Synthese:ist eine Funktion der 3'-zu-5'-Exonukleaseaktivität der DNA-Polymerase |
VAM-Fragen: | Beide DNA-Stränge dienen als MatrizenKaffee |
VAM-Fragen: | Kaffeeist halbkonservativ |
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Transkription | Erfordert: Template (DNA), Promotor (Startstelle), Stoppstelle, RNA-Polymerase, NTP (Nukleosidtriphosphat) (U statt T), Mg2+ |
VAM-Fragen: | Welche Substanz ist für die Transkription nicht notwendig? Grundierung |
| 95 % der Gene werden transkribiert | Lesen3'-5' Richtung RNA-Synthese5'-3' Richtung(aufgrund des nukleophilen Angriffs der 3'-OH-Gruppe) Die RNA-Synthese beginntkeine Grundierung Die treibende Kraft der Synthese ist die Hydrolyse von Pyrophosphat (PPi).
| Etwa 1–2 % der Gene werden transkribiert |
Herkunft | | Promotor (AT-reiche DNA-Sequenz) | |
| -10 (Konsens-Seq. FAR, Durch RNA-Pole gebundene Pribnow-Kassetten) -35 (3 Konsensussequenzen, af σ-Faktor) | Promoter-bindende Transkriptionsfaktoren (TFs) | Unzählige TF CAAT-Box (Bindet CBP) GC-Region (gebundenes Sp-1) TATA-Box (-30, TBP/TFIID-Bindung) |
Ursache | RNA-Pol + σ-FaktorT-Bindungspromotor | Transkriptionsblasen erscheinen (ca. 17 NC) pppA oder pppG als Startnukleotid | Verschiedene TFs bilden den Pre-Priming-Komplex TBP bindet die TATA-Box und beugt DNA-Kontakte von Enhancer und Pre-Init.K Einige Transkriptionsfaktoren müssen aktiviert werden (z. B. Hormone), die die Genaktivität steuern |
VAM-Fragen: | In der eukaryotischen Transkription:Begünstigt die Bildung von Phosphodiesterbindungen, was teilweise auf die anschließende Hydrolyse von Pyrophosphat zurückzuführen ist |
VAM-Fragen: | Verstärker:Variable Stellen, die in verschiedenen Genen lokalisiert sein können |
VAM-Fragen: | Eukaryot transkription:Möglicherweise sind Promotoren nicht stromaufwärts, sondern innerhalb der transkribierten Regionen beteiligt |
VAM-Fragen: | Alle folgenden Aussagen zum Primärtranskript sind wahr, außer: Enthält eine TATA-Box |
VAM-Fragen: | ist Sponsor Sequenzelement Bindender Transkriptionsfaktor, der in allen Genen vor der Transkriptionsinitiierung vorhanden ist |
RNA-Polymerase | nur eine RNA-Polymerase | | RNA-Polymerase ISynthese von rRNA |
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| | RNA-Polymerase IImRNA-Synthese |
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| | RNA-Polymerase IIISynthese von tRNA |
| RNA-Polymerase-Kettenreaktion α-UE: Identifikation - 10 cifre β-UE: katalytischer Phosphodiester BDG β'-UE: Bindungsmatrizenstrang σ-UE: bindet an die -35-Stelle Dies bedeutet, dass Promoter-Site 10, oder 35 Nukleotide aus Beginnen Sie 5 Fuß flussaufwärts. | | |
Verlängerung | σ-UE bleibt auf dem Promotor Kernenzym freisetzen (a bb') | RNA-Poltransfer3'-5' Richtung (Leserichtung des Transkriptionsstrangs) (RNA – Syntheserichtung5'-3')
| TBP/TFIID verbleibt auf dem Promotor Pol II wird durch Phosphorylierung freigesetzt C-Terminal |
Fertigstellung | RNA bildet am 3'-Ende eine Haarnadelschleife Am Ende dissoziiert der RNA-Pol an mehreren Stellen U-Relikvie Einige Transkripte stammen von Rho- Proteinterminierung (+ATP). | | Wissenschaftler... |
posttranskriptionelle Verarbeitung von mRNA | NEIN | | Das primäre Transkript von Pol II istRibonukleinsäure(Prä-mRNA) Reifung zu mRNA durch: 1. Verschließen am 5'-Ende (die 5'-->5'-Bindung des ersten Nukleotids methyliert den Guanosinrest) 2. Spaltung und Addition von Poly A (100–250 Adenosinreste) am 3'-Ende 3. Spleißen, bei dem Introns entfernt und Exons zur Reifung hinzugefügt (verknüpft) werden mRNA. Diese „reife mRNA“ gelangt dann durch die Kernpore in das Zytosol und dient dort als Matrize Proteinsynthese |
VAM-Fragen: | Spleißen: Das Spleißen ist bei höheren Eukaryoten ein ProzessDabei entfernen Ribonukleoproteine nicht-kodierende Sequenzen aus der Vorläufer-RNA, die Exons verbinden sich und die herausgeschnittenen Introns bilden ein Lariat (Lasso). |
VAM-Fragen: | Schneiden und Spleißen:Entfernen Sie nicht informative Sequenzen, die sich irgendwo im Primärtranskript befinden |
Posttranskriptionelle Verarbeitung von rRNA | 5S, 16S, 23S | rRNA aus Vorläufer-RNA herausgeschnitten | 5S, 5,8S, 18S, 28S |
Ribosomen | 5SUnd23s>>50er Jahre 16S>>30S 50er Jahre+30S>>70er Jahre | rRNA Buchhaltung UE Ribosomen E (Ausgang) P (Peptid) A(Minoacyl-tRNA)-sted
| 5SUnd5,8SUnd28S>>60er Jahre 18S>>40er Jahre 60er Jahre+40er Jahre>>80er Jahre |
Posttranskriptionelle Verarbeitung von tRNA
| | aus Vorläufer-RNA herausgeschnitten, warum 5'- Terminales Monophosphat (pG) und nicht Triphosphat Kleestruktur (ca. 75 Nukleotide) Viele seltene modifizierte Basen (Pseudouridin, Inosin)wurde eingesetzt 3'-Ende: immer Sequenz - CCA AS am 3'-Ende gebunden tRNA ist spezifisch für ihre AS Anticodons sind wichtig für die Interaktion mit mRNA | |
VAM-Fragen: | Ein RNA-Molekül hat viele modifizierte Basen. Das istt-RNA |
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Übersetzen | Benötigt: Ribosomen, mRNA, tRNA+AS, GTP | zurückkehrenAdenosintrifosfat |
Olt | ganze Zellen | | Zytosol oder rER |
Allgemein | mRNA ist polycistronisch (Eine mRNA kann für mehr als ein Polypeptid kodieren) | mRNA wird in der 5'-3'-Richtung gelesen; Proteinumwandlung von der Aminogruppe zur Carboxylgruppe Synthese von Terminal; Aminoacyl-tRNA-Synthetasen aktivieren AS durch Verbinden Sie sich mit der entsprechenden tRNA; Die Kopplung von AAs über Peptidbindungen erfordert keine überschüssige Energie, denn das Neue AS ist bereits aktiv; | mRNA ist monocistronisch (eine mRNA produziert ein Polypeptid) |
Herkunft | AUG oder GUG (aber fMet-tRNA wird immer geladen) | | August (Treffen) |
Codon/Anticodon-Wechselwirkungen | | Interaktion zwischen1. BasisAnticodon (tRNA) und3. Basis (Swing Star)-In (mRNA) C was G Was für ein Ding U mit A oder G G mit U oder C(siehe VAM-Probleme) In meinem U, C ist die Reihenfolge A | |
VAM-Fragen: | Welche Codons werden vom Anticodon 5' erkannt?GKupfer 3' ?Zwei 5' AGsC3' und AGü Beschreibung: Uhr1. BasisAnticodon (in diesem Fall G) und schauen Sie sich G i an3. BasisCodons (siehe oben). In diesem Fall U oder C. Wenn wir ein 3'-5'-Anticodon haben, müssen wir die 3. Base des Anticodons mit der 1. Base des Codons vergleichen. |
Ursache | tRNA mit fMet bindet an die P-Stelle (30S UE des Ribosoms) zusammen mitGTPUndWenn(Abzug) Der Komplex nutzt 16S-rRNA, um mit einer purinreichen Sequenz (Shine Dalgarno) zu interagieren und sich am AUG (GUG) zu lokalisieren. Die Bindung von 50S-UE führt zur Hydrolyse von GTP und zur Freisetzung von IF | | eIF2 bringt iMet-tRNA zum 40S-UE eIF3+CBP bindet an CAP und rekrutiert eIF4+GTP Präinitiationskomplex (Met-tRNA/40S/IF) Bindet und bewegt sich am CAP (5'-Ende) mit Hilfe vonAdenosintrifosfat- Hydrolysiert bei 5'-3' to August eIF5 gibt eIF2+eIF3 nach der AUG-Bindung frei AUG wird nun 60S binden |
VAM-Fragen: | Transfer-RNA:Struktur, die Basenstapelung und Wasserstoffbrückenbindung zwischen Basen zeigt, normalerweise etwa 65 bis 100 Nukleotide |
VAM-Fragen: | Für die eukaryontische Proteinsynthese erforderliche Ausnahmen:fMet-tRNAi |
VAM-Fragen: | Der Promotor der tRNA fMet bindet mithilfe von an die P-Stelle des Ribosoms Initiationsfaktor und GTP |
VAM-Fragen: | Transfer-RNA:Struktur, die Basenstapelung und Wasserstoffbrückenbindung zwischen Basen zeigt, normalerweise etwa 65 bis 100 Nukleotide |
Verlängerung | | EF bringt die nächste AA-tRNA zur A-Stelle des Ribosoms E- und A-Stellen können nicht gleichzeitig besetzt werden Freie tRNA dissoziiert von der E-Stelle, wenn die A-Stelle besetzt ist | |
Dehnungsfaktor | EC-beschichtet | Lieferung von Aminoacyl-tRNA an die A-Stelle des Ribosoms Hydrolysiert GTP zu GDP und setzt es aus Ribosomen frei Der EG-BIP-Komplex ist stabil und inaktiv | EF-1a |
VAM-Fragen: | Bei der Bildung von Aminoacyl-tRNA:MandDie Aminoacyl-tRNA-Synthetase erkennt und hydrolysiert die falsche Aminoacyl-tRNA, die sie produziert |
| EF-Ts | Katalysieren Sie den GDP-GTP-Austausch jeweils bei EF-Tu. EF-1a | EF-1βy |
| EF-G | Translokase verschiebt das Ribosom mithilfe der GTP-Hydrolyse um drei Nukleotide | EF-2 |
Fertigstellung | RF1 identifiziert UAA, UAG RF2 erkennt UAA, UGA RF3 GTPase erleichtert die Abspaltung von Peptiden von der letzten tRNA | Stoppcodons auf mRNAs (UAA, UGA, UAG), die von Terminationsfaktoren (RF, Freisetzungsfaktoren, keine tRNA) erkannt werden. | eRF1 erkennt alle 3 Stoppsignale eRF3-GTPase, die die Abspaltung von Peptiden von der letzten tRNA erleichtert |
VAM-Fragen: | Im erweiterten Schritt der eukaryotischen Proteinsynthese:Das noch an der tRNA hängende Peptid wird an eine neue Stelle des Ribosoms übertragen |
VAM-Fragen: | Der Dehnungsfaktor EF-Tu wird aus EF-T durch regeneriertBIP - GTP-Austausch |
VAM-Fragen: | Ribosomentranslokation erfordertEF-G |
VAM-Fragen: | Für den Abschluss der Proteinsynthese sind die folgenden Cofaktoren erforderlich, außerAdenosintrifosfat |
VAM-Fragen: | Wie viele Peptide kodiert die mRNA-Sequenz für 5'-GGCAugustCCAugustCAAACUUUUUCCCGCUAAUUGAUAA 3' ?2 |
VAM-Fragen: | Der Begriff „Degeneration des genetischen Codes“ bedeutet:Mehrere Codons für eine Aminosäure |
VAM-Fragen: | Die Löschung einer einzelnen Base aus einer mRNA-kodierenden Sequenz führt zu einem Polypeptid mit den folgenden Eigenschaften zusätzlich zu:Eine Aminosäure wird durch eine andere ersetzt |
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